Протеолітичні ферменти. Властивості ферментів. Дію протеолітичних ферментів
Засвоюваність їжі багато в чому залежить від якості її переробки в організмі людини. Перетравлювання їжі вважається складним процесом, в якому беруть участь високоактивні сполуки білкового походження, здатні прискорювати процес розщеплення білкових, вуглеводних, ліпідних молекул до більш дрібних фрагментів.
Травні ензими
Ферменти травної системи продукуються клітинами залоз, секрет яких виділяється в травний тракт. Процес розщеплення складних сполук є строго вибірковим, тому існують основні групи ферментів, здатні впливати тільки на нуклеотидні, білкові, вуглеводні, жирові молекули.
Дія травних ферментів
Ферменти травного тракту діляться на ліпази, протеази, амілази, нуклеази, нуклеотидази.
Ліпазами називають ферменти, які продукують секреторними клітинами в підшлунковій залозі та шлунку. Основне їх призначення полягає в розщепленні ліпідів і надходженні їх в кров.
Амілази служать для перетравлення вуглеводних складових їжі, щоб окремі їх фрагменти могли легко проникнути в кровотік. До таких ензимам відносять амилазу і мальтазу в слині ротової порожнини, лактазу в підшлунковому і кишковому соку.
Нуклеази панкреатичного секрету здатні розщеплювати кислоти нуклеїнові до нуклеотидів, а ті в свою чергу під дією нуклеотидази кишкового соку розпадаються на нуклеозиди.
Ферментний склад слини
У ротовій порожнині починається процес перетравлення їжі, який пов'язаний з розмочуванням сухих частинок слиною і первинним розщепленням вуглеводних складових. Ферменти слини, зокрема амілази, впливають на молекули крохмалю, перетворюючи їх на мальтозу. Жири й білки їжі не піддаються ніяким хімічним перетворенням в порожнині рота.
Існують і такі ферменти слини, які здатні піддавати руйнуванню клітинну стінку шкідливих бактерій. Відбувається це за рахунок гідролізу муреінових структур оболонки. Саме тому слина має бактерицидну дію.
Характеристика травних ферментів
Лише дотримання правильного харчування і відсутність шкідливих звичок дозволить працювати органам травлення в повну силу.
Підходящої температурою для нормального функціонування ензимів в організмі є 36,6-37 градусів. Гарячі страви викликають опік слизової оболонки в стравоході і руйнування ферментних з'єднань. Відбувається спазм гладких м'язів шлункової стінки, внаслідок чого непідготовлена їжа надходить в 12-палої кишки. Це призводить до розладів кишечника і всіляких захворювань органів травлення.
Водневий показник середовища впливає на властивості ферментів, зокрема на їх активність. При різних концентраціях іонів водню активні ділянки ферментного білка і субстрат іонізуються в різному ступені.
Специфічні властивості ферментів пов'язані з розпізнаванням хімічної структури речовин, які піддаються розщепленню. Навіть для двох ізомерів однієї речовини існують свої ензими.
Що таке протеолітичні ферменти?
Протеази є гидролитическими ферментами, здатними розщеплювати зв'язку пептидів і білків і відновлювати корисні бактерії в кишечнику. Наявність химозина і пепсину в шлунковому соку, хімотрипсину, трипсину, ерепсін в кишковому секреті, карбоксипептидази в панкреатическом соку говорить про різноманітність протеолітичних ферментів.
Завдяки позиційної і субстратної специфічності цих ензимів відбувається вибір ділянку розриву в довгій пептидного ланцюжку гідролізованого білкової або пептидного молекули.
Протеолітичні ферменти, залежно від місця дії, бувають екзопептідази, які здатні розривати кінцеві зв'язку, і ендопептидаз, що здійснюють гідроліз внутрішніх зв'язків в білкової молекулі.
Пептидні зв'язки на С- і N-кінці білкової ланцюжка розщеплюються карбоксипептидази і амінопептидази, що відносяться до екзопептідази. Існують ще діпептідази, що розривають зв'язок в дипептиди.
Ендопептідази, залежно від структури активного елементу, поділяються на:
- серинові, у складі їх активного центру міститься серинові і гистидинового залишок;
- цістеіновие, у складі їх активного центру міститься SH-група від цістеінового залишку;
- карбоксильні, у складі їх активного центру міститься СООН-група від залишку аспарагината;
- металлопротеиназ, у складі активного центру міститься іон металу.
На вибірковість дії протеаз впливає аминокислотная структура залишків, їх радикали, просторова конфігурація субстрату. Більшість протеаз реагують на певну структуру амінокислотних залишків, розташованих біля зв'язку, яку розривають. Наприклад, тріпсіновий фермент каталізує розщеплення з'єднання між основними амінокислотами (лізин і аргініном), що мають карбоксильну групу.
Протеолітичні ферменти типу хімотрипсину, пепсину реагують на гідрофобний фенілаланіновой, тирозинового, триптофанового і лейцінових залишок і розривають біля них зв'язку. Для дії еластази підшлункової соку важлива наявність у амінокислотного залишку невеликого бічного відгалуження, які є у аланина і серина.
Структура протеолітичних ферментів
Молекула протеази являє собою лінійну ланцюжок з амінокислот, згорнуту в глобулу і що володіє унікальним дією на білки. Поверхня протеолітичних ферментів має западину для зв'язування субстрату.
Кілька білкових ланцюжків можуть об'єднуватися в комплекс, а зібрані таким чином глобули утворюють третинну структуру ферментів. Для активації багатьох протеаз кофакторами є іони Са2+ і Mg2+.
Існують протеолітичні ферменти, які з'єднані з мембранною оболонкою клітин і впливають на певну білкову структуру. Прикладом може служити сигнальна протеаза, відповідальна за транспорт білкових молекул з клітин в міжклітинну область.
Інгібування протеолітичних ферментів
Деякі захворювання травної системи викликані надмірною діяльністю протеаз, наприклад, стан гострого панкреатиту. Активаторами ферментів, що продукуються підшлунковою залозою, є цітокінази. З їх допомогою утворюється трипсин з тріпсіногена, відбуваються перетворення проеластази, каллікреіногени, хімотрипсиногена в активні форми ферментів. В результаті їх дії в підшлунковій залозі спостерігається переварювання тканини власним секретом, а потім набряк і крововилив цього органу.
Інгібітори протеолітичних ферментів спрямовані на придушення їх ферментативної діяльності. Використання для внутрішньовенних ін'єкцій лікарських засобів на основі тразилол, пантріпіна і контрікала дозволяє знизити активність протеаз і зняти запальні процеси в підшлунковій залозі.
Гострота захворювання багато в чому залежить від трипсин-інгібіторної системи. При достатньому вмісті інгібіторного речовини відбувається нейтралізація активованого ферменту з відновленням рівноваги. Недолік інгібітора призводить до подальшого розвитку захворювання.
Роль протеаз
На багато процесів в організмі людини впливає дія протеолітичних ферментів. Без їхньої участі не відбудеться запліднення, згортання білка крові, фібриноліз, біосинтез білкових молекул, імунні реакції, гормональна регуляція.
Порушення роботи протеаз викликає м'язову дистрофію, захворювання аутоімунного характеру, легеневу емфізему, запалення підшлункової залози.
На основі протеолітичних ферментів розроблено ряд препаратів, що дозволяють коригувати травлення, загоювати поранення та опіки.
Протеази застосовують для виготовлення харчування для парентерального вживання, для виробництва препаратів на основі гормонів і антибіотичних засобів.
Отримують ферменти з внутрішніх органів і залоз тварин (велика рогата худоба і свині) і з рослинної субстрату (плодовий латекс динного дерева).
