Функції та структура білка
Білки являють собою органічні високомолекулярні сполуки. Ці речовини також називають протеїнами, полипептидами. Далі розглянемо, які структура та функції білків.
Загальні відомості
Хімічна структура білків представлена альфа-амінокислотами, з'єднаними в ланцюжок за допомогою пептидного зв'язку. У живих організмах склад визначає генетичний код. У процесі синтезу в більшості випадків застосовується 20 амінокислот стандартного типу. Безліччю їх комбінацій формуються білкові молекули з найрізноманітнішими властивостями. Амінокислотні залишки часто піддаються посттрансляційних модифікаціям. Вони можуть виникнути і до того, як білок стане виконувати свої функції, і в процесі його активності в клітині. У живих організмах часто кілька молекул формують складні комплекси. Як приклад можна привести фотосинтетичні об'єднання.
Призначення з'єднань
Білки вважаються важливою складовою харчування людини і тварин у зв'язку з тим, що в їх організмах всі необхідні амінокислоти синтезуватися не можуть. Частина їх повинна надходити разом з білковою їжею. Основними джерелами сполук виступають м'ясо, горіхи, молоко, риба, зернові. У меншій мірі протеїни присутні в овочах, грибах і ягодах. При травленні допомогою ферментів спожиті білки піддаються руйнуванню до амінокислот. Вони вже використовуються в біосинтезі власних протеїнів в організмі або піддаються розпаду далі - для отримання енергії.
Історична довідка
Послідовність структури білка інсуліну була визначена вперше Фредеріеом Сенгером. За свою роботу він отримав Нобелівську премію в 1958 році. Сенгер використовував метод секвенування. За допомогою дифракції рентгенівського випромінювання згодом були отримані тривимірні структури міоглобіну і гемоглобіну (в кінці 1950 рр.). Роботи проводили Джон Кендрю і Макс Перуц.
Структура молекули білка
Вона включає в себе лінійні полімери. Вони, в свою чергу, складаються із залишків альфа-амінокислот, які є мономерами. Крім того, структура білка може включати компоненти, що мають неамінокіслотную природу, і амінокислотні залишки модифікованого типу. При позначенні компонентів застосовуються 1- або 3-буквені скорочення. З'єднання, до складу якого входить від двох до кількох десятків залишків, іменується часто як "поліпептид". У результаті взаємодії альфа-карбоксильної групи однієї амінокислоти з альфа-аміногрупою одною з'являються (в процесі формування структури білка) зв'язку. У з'єднанні виділяють С- і N- кінці, в залежності від того, яка група амінокислотного залишку є вільною: -СООН або -NH2. В процесі синтезу білка на рибосомі в якості першого кінцевого виступає, як правило, залишок метіоніна- приєднання подальших здійснюється до С-кінця попередніх.
Рівні організації
Вони були запропоновані ліндрів-Лангом. Незважаючи на те що даний розподіл вважається дещо застарілим, їм все ще користуються. Було запропоновано виділяти чотири рівні організації з'єднань. Первинна структура молекули білка визначається генетичним кодом і особливостями гена. Для більш високих рівнів характерне формування в ході згортання протеїну. Просторова структура білка визначається в цілому амінокислотної ланцюгом. Проте вона досить лабильна. На неї можуть впливати зовнішні чинники. У зв'язку з цим більш коректно говорити про конформації сполуки, найбільш вигідною і кращою енергетично.
1 рівень
Він представлений послідовністю амінокислотних залишків поліпептидного ланцюга. Як правило, його описують з використанням одно- або трибуквених позначень. Первинна структура білків відрізняється стійкими поєднаннями амінокислотних залишків. Вони виконують певні завдання. Такі "консервативні мотиви" залишаються збереженими в ході видовий еволюції. За ним досить часто можна передбачати завдання невідомого протеїну. Оцінюючи ступінь подібності (гомології) в амінокислотних ланцюгах від різних організмів, можна визначати еволюційне відстань, що утворюється між таксонами, які складають ці організми. Первинна структура білків визначається методом секвенування або по вихідного комплексу його мРНК з використанням таблиці генетичного коду.
Локальне упорядкування ділянки кола
Це наступний рівень організації - вторинна структура білків. Існує кілька її типів. Локальне упорядкування ділянки кола полипептида стабілізується водневими зв'язками. Найбільш популярними типами вважаються:
- Альфа-спіралі. Вони представлені у вигляді щільних витків навколо довгої молекулярної осі. Один оборот складений за допомогою 3.6 амінокислотних залишків. Крок спіралі - 0.54 нм. Ця вторинна структура білків стабілізується взаємодіями Н-і О-пептидними групами, які відстають один від одного на 4 ланки. Альфа-спіраль може бути як ліво-, так і правозакрученной. Тим не менш, в білкових сполуках найчастіше виявляється остання. Порушувати спіраль можуть електростатичні взаємодії аргініну, лізину, глутамінової кислоти. Створювати стерические перешкоди при утворенні можуть знаходяться в безпосередній близькості залишки лейцину, треоніну, серину, аспарагина. Порушення альфа-спіралі (її вигин) викликають частини проліну.
- Бета-листи. Вони представлені у вигляді декількох поліпептидних ланцюгів зиґзаґоподібної форми. У них водневі зв'язки формуються між амінокислотами, порівняно віддаленими в первинній структурі, або різними білковими ланцюгами. Сполуки, як правило, орієнтовані N-кінцями в протилежному напрямку (антипаралельними орієнтація). При формуванні бета-листів значення мають малі розміри, властиві боковим групам амінокислот.
- Невпорядковані фрагменти.
- 310- і pi - спіралі та інші.
Просторова будова
Третинна структура білків включає в себе елементи попереднього рівня. Вони стабілізуються різними типами взаємодій. Найважливіше значення при цьому мають гідрофобні зв'язку. В стабілізації беруть участь:
- Ковалентні взаємодії.
- Іонні зв'язки, що формуються між бічними амінокислотними групами, що мають протилежні заряди.
- Водневі взаємодії.
- Гідрофобні зв'язку. У процесі взаємодії з оточуючими елементами Н2Про відбувається згортання протеїну так, щоб бічні неполярні амінокислотні групи виявлялися ізольованими від водного розчину. Гідрофільні групи (полярні) виявляються на поверхні молекули.
Третинна структура білків визначається методами магнітного (ядерного) резонансу, деякими видами мікроскопії та іншими способами.
Принцип укладання
Дослідження показали, що між 2 і 3 рівнями зручно виділити ще один. Його називають "архітектурою", "мотивом укладання". Він визначається взаєморозташуванням компонентів вторинної структури (бета-тяжів і альфа-спіралей) в межах компактної глобули - білкового домену. Він може існувати самостійно або бути включеним до складу більш великого протеїну разом з іншими аналогічними. Встановлено, що мотиви укладання досить консервативні. Вони зустрічаються в протеїнах, що не володіють ні еволюційними, ні функціональними зв'язками. Визначення архітектури лежить в основі раціональної (фізичної) класифікації.
Доменна організація
При взаємному розташуванні декількох ланцюгів поліпептидів у складі одного протеїнового комплексу формується четвертичная структура білків. Елементи, що входять до її складу, утворюються окремо на рибосомах. Тільки по завершенні синтезу починає утворюватися дана структура білка. Вона може містити як розрізняються, так і ідентичні поліпептидні ланцюги. Четвертичная структура білків стабілізується за рахунок тих же взаємодій, що і на попередньому рівні. Деякі комплекси можуть включати в себе кілька десятків протеїнів.
Структура білка: захисні завдання
Поліпептиди цитоскелета, виступаючи в деякому роді в якості арматури, надають багатьом органоидам форму, беруть участь у її зміні. Структурні протеїни забезпечують захист організму. Наприклад, таким білком є колаген. Він формує основу в міжклітинній речовині сполучних тканин. Також захисною функцією володіє кератин. Він становить основу рогів, пір'я, волосся та інших похідних епідермісу. При зв'язуванні білками токсинів у багатьох випадках відбувається детоксикація останніх. Так виконується завдання з хімічного захисту організму. Особливо важливу роль у процесі знешкодження токсинів в людському організмі грають печінкові ферменти. Вони здатні розщеплювати отрути або переводити їх в розчинну форму. Це сприяє більш швидкій транспортуванні їх з організму. Білки, присутні в крові та інших біологічних рідинах, забезпечують імунний захист, викликаючи реакцію як на атаку патогенів, так і на пошкодження. Імуноглобуліни (антитіла і компоненти системи комплементу) здатні нейтралізувати бактерії, чужорідні протеїни і віруси.
Механізм регуляції
Білкові молекули, які не виступають ні в якості джерела енергії, ні як будівельний матеріал, контролюють багато внутрішньоклітинні процеси. Так, за рахунок них здійснюється регулювання трансляції, транскрипції, слайсинга, діяльність інших поліпептидів. Механізм регуляції ґрунтується на ферментативної активності або проявляється завдяки специфічному зв'язуванню з іншими молекулами. Наприклад, фактори транскрипції, поліпептиди-активатори і протеіни- репрессори здатні контролювати інтенсивність генної транскрипції. При цьому вони взаємодіють з регуляторними послідовностями генів. Найважливіша роль у контролі над перебігом внутрішньоклітинних процесів відводиться протєїнфосфатаза і Протеїнкінази. Ці ферменти запускають або пригнічують активність інших білків за допомогою приєднання або відщеплення від них фосфатних груп.
Сигнальна завдання
Її часто об'єднують з регуляторної функцією. Це пов'язано з тим, що багато внутрішньоклітинні, як і позаклітинні, поліпептиди можуть передавати сигнали. Такий здатністю мають фактори росту, цитокіни, гормони та інші сполуки. Стероїди транспортуються по крові. Взаємодія гормону з рецептором виступає в якості сигналу, за рахунок якого запускається відповідна реакція клітини. Стероїди контролюють вміст сполук у крові і клітинах, розмноження, ріст і інші процеси. Як приклад можна привести інсулін. Він регулює рівень глюкози. Взаємодія клітин здійснюється за допомогою сигнальних білкових з'єднань, переданих по міжклітинному речовині.
Транспорт елементів
Розчинні протеїни, що беруть участь у переміщенні малих молекул, мають високу спорідненість до субстрату, присутньому в підвищеній концентрації. Вони володіють також здатністю до легкого його вивільненню в областях з низьким його вмістом. Як приклад можна привести транспортний білок гемоглобін. Він переміщує з легких кисень до інших тканин, а від них - переносить вуглекислий газ. У транспортуванні малих молекул через стінки клітини, змінюючи їх, беруть участь і деякі мембранні білки. Ліпідний шар цитоплазми володіє водонепроникністю. Завдяки цьому запобігається дифузія заряджених або полярних молекул. Мембранні транспортні сполучення прийнято розділяти на переносників і канали.
Резервні з'єднання
Ці білки формують так звані запаси. Вони накопичуються, наприклад, в насінні рослин, тварин яйцеклітинах. Такі білки виступають в якості резервного джерела речовини та енергії. Деякі сполуки використовуються організмом як амінокислотний резервуар. Вони, в свою чергу, є попередниками активних речовин, що беруть участь в регулюванні метаболізму.
Клітинні рецептори
Такі білки можуть розташовуватися як безпосередньо в цитоплазмі, так і вбудовуватися в стінку. Однією своєю частиною з'єднання приймає сигнал. Як нього, як правило, виступає хімічна речовина, а в ряді випадків - механічний вплив (розтягнення, наприклад), світло та інші стимули. У процесі впливу сигналу на певний фрагмент молекули - поліпептид-рецептор - починаються її конформаційні зміни. Вони провокують зміну конформації іншої частини, яка виконує передачу стимулу на інші компоненти клітини. Відправка сигналу може здійснюватися різними способами. Одні рецептори здатні каталізувати хімічну реакцію, другі - виступають як іонних каналів, що закриваються або відкриваються під впливом стимулу. Деякі сполуки специфічно зв'язують молекули-посередники всередині клітини.
Моторні поліпептиди
Існує цілий клас білків, що забезпечують руху організму. Моторні білки беруть участь у скороченні м'язів, переміщенні клітин, активності джгутиків і війок. За рахунок них також виконується спрямовані і активний транспорт. Кінезин і динеина здійснюють перенесення молекул по ходу мікротрубочок з використанням як енергетичного джерела гідролізу АТФ. Другі переміщують органели та інші елементи у напрямку до центросоми з периферичних клітинних ділянок. Кінезин рухаються у зворотному напрямку. Динеина, крім того, відповідають за активність джгутиків і війок.
