Що таке білки, який у них склад, навіщо вони потрібні?
Про те, що таке білки, зараз знає практично кожен з шкільних уроків біології. Вони виконують безліч функцій в клітці живої істоти.
Що таке білки?
Це складні органічні сполуки. Вони складаються з амінокислот, яких всього існує 20, однак, з'єднавши їх в різній послідовності, можна отримати мільйони різноманітних хімічних речовин.
Структура білків
Коли ми вже знаємо, що таке білки, можна докладніше розглянути їх будову. Існує первинна, вторинна, третинна і четвертинна структура такого роду речовин.
Первинна структура
Це ланцюг, в якій амінокислоти з'єднані в потрібному порядку. Це чергування і визначає вид білка. Для кожної речовини даного класу воно індивідуально. Від первинної структури багато в чому залежать також фізичні і хімічні властивості того чи іншого білка.
Вторинна структура
Це просторова форма, яку приймає поліпептидний ланцюг за рахунок утворення водневих зв'язків між карбоксильними групами і іміно-групами. Існує два найбільш поширених її типу: альфа-спіраль і бета-структура, що має стрічкоподібний вигляд. Перша формується внаслідок виникнення зв'язків між молекулами однієї і тієї ж поліпептидного ланцюга, друга - між двома або більше розташованими паралельно ланцюгами. Проте також можливе виникнення бета-структури і в межах одного полімеру - в тому випадку, коли певні його фрагменти повернені на 180 градусів.
Третинна структура
Це чергування і розташування відносно один одного в просторі ділянок альфа-спіралі, простих поліпептидних ланцюгів і бета-структур.
Четвертичная структура
Її також існує два види: глобулярна і фібрилярна. Така структура формується за рахунок електростатичних взаємодій і водневих зв'язків. Глобулярна має форму невеликого клубка, а фібрилярна - нитки. Прикладами білків з четвертичной структурою першого типу можуть служити альбумін, інсулін, імуноглобулін і т. Д фібрилярних - фиброин, кератин, колаген та інші. Є й ще складніші за будовою білки, наприклад, міозин, що міститься в м'язових тканинах, він має стрижень фибриллярной форми, на якому розташовані дві глобулярні головки.
Хімічний склад білків
Амінокислотний склад білків може бути представлений двадцятьма амінокислотами, які комбінуються в різному порядку і кількості.
Це гліцин, аланін, валін, лейцин, ізолейцин, серин, треонін, цистеїн, метіонін, лізин, аргінін, аспарагінова кислота, аспарагін, глутамінова кислота, глутамін, фенілаланін, тирозин, триптофан, гістидин і пролин. Серед них є незамінні, тобто ті, які організм людини не в змозі виробляти самостійно. Таких амінокислот налічується 8 для дорослих і ще 2 для дітей: лейцин, ізолейцин, валін, метіонін, лізин, триптофан, фенілаланін, треонін, а також гістидин і аргінін.
Приклади білків з різною структурою
Яскравим представником глобулярних білків є альбумін. Його третинна структура складається з альфа-спіралей, які з'єднуються одиночними поліпептидними ланцюжками.
Первинна ж утворюється такими амінокислотами, як аспаргіновая кислота, аланін, цистеїн і гліцин. Даний білок знаходиться в плазмі крові і виконує функцію транспорту певних речовин. З фібрилярних можна виділити фиброин і колаген. Третинна структура першого являє собою речовину з бета-структур, які з'єднані одиночними поліпептидними ланцюжками. Сама ланцюг являє собою чергування аланина, гліцину, цистеїну і серина. Дана хімічна сполука є основним компонентом павутини і шовку, а також пір'я птахів.
Що таке денатурація?
Це процес руйнування спершу четвертичной, потім третинної і вторинної структур білка. Білок, з яким це сталося, вже не може виконувати свої функції і втрачає основні фізичні і хімічні властивості. Такий процес відбувається в основному через вплив високих температур або агресивних хімічних речовин. Наприклад, при температурі вище сорока градусів Цельсія починає денатурувати гемоглобін, що переносить кисень по крові організмів. Ось чому для людини небезпечно настільки сильне підвищення температури.
Функції білків
Дізнавшись про те, що таке білки, можна звернути увагу на роль цих речовин у житті клітини і всього організму в цілому. Вони виконують дев'ять основних функцій. Перша - пластична. Вони є компонентами багатьох структур живого організму і служать в якості будівельного матеріалу для клітини. Друга - транспортна. Білки здатні переносити речовини, прикладом речовин даного призначення є альбумін, гемоглобін, а також різноманітні білки-транспортери, що знаходяться на плазматичній мембрані клітини, кожен з яких пропускає тільки певна речовина в цитоплазму з навколишнього середовища. Третя функція - захисна. Її виконують імуноглобуліни, які є частиною імунної системи, і колаген, який є основним компонентом шкірного покриву. Також білки в організмі людини та інших організмів виконують регуляторну функцію, так як існує деяка кількість гормонів, представлених такого роду речовинами, наприклад, як інсулін. Ще одна роль, виконувана цими хімічними сполуками, - сигнальна. Дані речовини передають електричні імпульси з клітки в клітку. Шоста функція - рухова. Яскравими представниками білків, що виконують її, є актин і міозин, які здатні скорочуватися (вони знаходяться в м'язах). Такі речовини можуть також служити запасними, проте в таких цілях вони використовуються досить рідко, в основному це білки, які є в молоці. Вони виконують ще й каталітичну функцію - в природі є ферменти білкової природи. І остання функція-рецепторная. Існує група білків, які частково денатурують під впливом того чи іншого фактора, даючи таким чином сигнал всій клітці, яка передає його далі.
